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阿尔茨海默病患者脑脊液tau 蛋白含量的检测

老年期痴呆中以阿尔茨默病(AD)及多发性梗塞性痴呆(MID)较为多见。我国AD的患病率与西方国家相近[1]。AD的早期诊断较困难,中、晚期只能根据临床表现给予临床诊断。AD具有特征性的病理改变:神经元纤维缠结(neurofibrillarytangles,NFT),老年斑或神经炎斑和颗粒空泡变性。NFT的主要成分是异常磷酸化的tau蛋白。我们通过检测AD患者脑脊液(CSF)中tau蛋白的浓度并与MID、其它神经系统疾病(OND)、精神分裂症患者及正常人比较,同时检测AD、MID及S组患者载脂蛋白E(APOE)基因型,以探讨CSF中tau蛋白对于诊断AD的意义及与APOE不同基因型之间的关系。对象和方法一、对象AD、MID、精神分裂症组的患者来源于上海市精神卫生中心总部、分部及上海市长宁区程桥医院在1996年8月至1997年6月住院的患者,OND组患者样本来源于上海医科大学附属医院神经内科,正常脑脊液对照组(正常组)样本来源于第四...  (本文共3页) 阅读全文>>

《成都医学院学报》2014年04期
成都医学院学报

脑脊液tau蛋白和磷酸化tau蛋白测定在阿尔茨海默病诊断中的应用价值

阿尔茨海默病(AD)是一种呈进行性发展的神经系统退行性病变,起病较为隐匿,早期不易察觉,患者主要表现为认知和行为功能减退,并伴有不同程度的精神障碍,多见于老年患者。目前,常用的AD诊断检查包括神经心理学测验、血液学检查、脑电图和脑脊液检测,其中特异的AD生化指标检测已成为国内外学者[1-3]研究的重点。Tau蛋白主要在中枢神经系统神经元的轴突表达,它能结合并稳定微管系统,而高度磷酸化tau(p-tau)蛋白与微管的结合力下降,导致微管系统解体,进一步可引起神经轴突退化[4]。同时由p-tau蛋白形成的神经元纤维缠结(NFT)也是AD患者脑病变的基础[5]。由于AD患者神经细胞膜通透性增加,可以通过检测进入脑脊液中的tau蛋白和p-tau蛋白来间接反映患者脑组织中tau蛋白和p-tau蛋白的含量。因此,本研究通过检测AD患者脑脊液tau蛋白和p-tau蛋白的含量,探讨其在AD患者鉴别诊断中的应用价值,现报道如下。1资料与方法1.1...  (本文共3页) 阅读全文>>

《临床精神医学杂志》1999年05期
临床精神医学杂志

老年精神分裂症脑脊液中tau蛋白与认知功能

精神分裂症常伴有认知功能损害,老年患者尤为如此。本研究通过神经心理测验以评估老年精神分裂症认知功能特点,并通过检测脑脊液(CSF)中tau蛋白(一种微管相关蛋白)浓度,探讨老年精神分裂症的认知功能缺损与CSF中tau蛋白的关系。1 对象与方法作者单位:200030 上海市精神卫生中心1.1 对象1.1.1 精神分裂症组(S组)入组标准:①年龄≥55岁;②符合CCMD-2-R精神分裂症诊断标准。共有37例患者入组,其中男性20例,女性17例,平均年龄为(66.7±5.7)岁,平均发病年龄(34.2±12.3)岁,平均病程为(33.0±10.0)年,平均受教育时间为(6.5±4.8)年。单纯型3例(8.1%),偏执型27例(73.0%),残留型5例(13.5%),其他亚型2例(5.4%)。1.1.2 其他神经系统疾病组(OND组):年龄≥55岁。共入组26例。男性16例,女性10例,平均年龄(61.1±4.3)岁。1.1.3 Alz...  (本文共3页) 阅读全文>>

《徐州医学院学报》2000年02期
徐州医学院学报

阿尔茨海默病患者脑脊液tau、Aβ_(1-40)、Aβ_(1-42(43))蛋白的检测及其临床意义

阿尔茨海默病 (Alzheimerdisease ,AD)的病理特征是大量的神经元纤维缠结 (NFTs)、老年斑 (SP)及神经元丢失。NFTs主要成分是过度磷酸化的tau蛋白 ,SP的主要成分则是Aβ蛋白 [包括Aβ1- 40 、Aβ1- 42 ( 43) ]。这 2种蛋白在脑脊液中均可以测到 ,国外至今已有一些报道[1~ 7] ,国内仅见 1组报道[8] 。鉴于此 ,我们于 1998年 6月~ 1999年 6月 ,采用双抗体夹心ELISA法检测了临床上诊断为AD的 2 2例患者脑脊液tau蛋白、Aβ1- 40 和Aβ1- 42 ( 43) 蛋白 (以下简称Aβ蛋白 ) ,并与 15例脑血管性痴呆 (VD)和 30例年龄匹配的非痴呆对照组进行比较 ,以了解其含量及其比值变化在AD诊断方面的意义。1 材料和方法1.1 有关检测量表 简单智能量表 (MMSE) ,哈金斯基缺血量表 (HIS) ,日常生活能力量表 (ADL) ,格拉...  (本文共4页) 阅读全文>>

《解剖学研究》2011年04期
解剖学研究

Tau蛋白过度表达促进细胞重新进入细胞周期

阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)是最常见的神经退行性疾病,占成人痴呆症的60%以上[1]。神经元重新进入细胞周期是AD主要的神经病理学特征之一。中枢神经元通常被认为处于终末分化状态,意味着它们不再进入细胞周期[2]。然而,越来越多的研究显示AD患者脑中神经元存在细胞周期的重新进入[3],重新进入细胞周期将导致神经元死亡[4]。到目前为止,AD脑中神经元重新进入细胞周期的机制尚不清楚。AD脑中tau蛋白水平比正常对照组高4~5倍,并且增高的部分主要为过度磷酸化的tau[5]。增高的tau蛋白在神经元内聚集并形成细胞内神经原纤维缠结(neurofibrillary tangles,NFTs),引起AD脑中的慢性神经退行性病变[6-7]。AD脑中含有NFTs的神经元存在细胞周期的重新进入[8-10]。研究表明5μg/mL的细胞周期抑制剂Aphidicolin能将细胞阻滞在G0/G1期[11],为探讨tau蛋...  (本文共5页) 阅读全文>>

《生命的化学》1999年06期
生命的化学

Tau蛋白基因突变与神经退行性疾病

Tau蛋白是神经细胞中含量最高的微管相关蛋白,其正常功能是促进微管蛋白(tubulin)组装成微管(microtubule),并维持已形成微管的稳定性。Tau蛋白的翻译后异常修饰与阿尔茨海默病(Alzheimerdisease,AD)的神经原纤维退化有关[1]。本文综述最近有关Tau蛋白基因突变,TaumRNA剪接改变导致Tau蛋白组成、结构和功能异常的机制,及其与几种神经退行性疾病的关系的研究。1.Tau蛋白基因结构及其表达产物Tau蛋白基因位于17号染色体(17p21.11),由17个外显子和16个内含子组成[2]。成人脑中同一Tau蛋白基因的表达产物至少有6种同工形(isoform),分别由352、381、383、410、412和441个氨基酸残基组成。胎脑Tau蛋白基因只表达最短的Tau蛋白同工形。Tau蛋白同工形的差异由不同的TaumRNA剪接方式所决定,如Tau蛋白基因外显子10剪接的改变导致产生的Tau蛋白含3个或...  (本文共3页) 阅读全文>>

《医学研究与教育》2014年03期
医学研究与教育

阿尔茨海默病中Tau蛋白与相关分子作用的探究

阿尔茨海默病是一种非常常见的进行性发展的致死性神经退行性老年痴呆性疾病,常发生于老年人,表现为后天性、持续性的记忆、认知、分析判断、视空间辨认等方面的智能障碍。随着人类寿命的延长,阿尔茨海默病的患病率也随之明显升高,对患者、家庭、社会都带来了巨大的危害。国内外大量研究表明,Tau蛋白在阿尔茨海默病的发生发展中起了重要作用,且Tau蛋白与许多因子有着密切的联系,它们之间相互作用会进一步促进阿尔茨海默病的发展。目前阿尔茨海默病的病因尚不明确,因此,研究Tau蛋白与相关分子之间的相互作用在阿尔茨海默病的发生机制、疾病诊断及药物的质量控制等方面具有重要的意义。1 Tau蛋白的生物学特性正常的Tau蛋白是一种亲水性、可溶性、非折叠的微管相关蛋白(microtuble associated protein,MAP),具有稳定神经元微管的作用,在维持神经元生长、保持神经元极性及胞内物质转运等方面发挥着重要作用。质谱测定法证实,Tau蛋白一级结...  (本文共5页) 阅读全文>>